생명과학 고3 세포의 구조와 기능 심화

단백질

아미노산 펩타이드 결합 중합체로, 1·2·3·4차 구조를 가지며 효소·구조 단백질·항체·운반 단백질 등으로 기능한다.

아미노산이 펩타이드 결합으로 길게 이어진 생체 고분자로, 그 사슬이 특정한 입체 구조로 접혀야 효소·항체·운반·구조 같은 기능을 합니다.

긴 실 한 가닥이 정해진 방식으로 뭉쳐 특정 모양의 도구가 되는 것과 같습니다. 실의 성분이 아니라 접힌 모양이 그 도구의 쓸모를 정합니다. 실이 풀리면 성분은 그대로여도 도구는 사라집니다.

쉽게 말하면

단백질은 세포에서 실제로 일을 하는 분자입니다. 효소로 반응을 촉매하고, 항체로 병원체를 붙잡고, 헤모글로빈으로 산소를 나르고, 세포막의 통로와 펌프가 되고, 근육의 수축 장치가 됩니다. 이 다양성이 단 20가지 아미노산에서 나온다는 것이 놀라운 점입니다.

아미노산은 중심 탄소에 아미노기와 카복실기, 수소, 그리고 곁사슬이 붙은 분자입니다. 20종을 서로 다르게 만드는 것은 오직 곁사슬입니다. 어떤 곁사슬은 물을 좋아하고, 어떤 것은 물을 싫어하고, 어떤 것은 전하를 띱니다. 한 아미노산의 카복실기와 다음 아미노산의 아미노기 사이에서 물 한 분자가 빠지며 펩타이드 결합이 만들어지고, 이렇게 이어진 사슬을 폴리펩타이드라 합니다.

단백질의 구조는 네 층으로 봅니다. 1차 구조는 아미노산이 이어진 순서입니다. 2차 구조는 사슬의 뼈대끼리 수소 결합을 이뤄 만드는 나선이나 병풍 모양의 부분 구조입니다. 3차 구조는 곁사슬들이 서로 끌고 밀며 사슬 전체가 접혀 만든 덩어리 모양이고, 여기서 물을 싫어하는 곁사슬이 안쪽으로 숨는 것이 큰 힘으로 작용합니다. 4차 구조는 이렇게 접힌 사슬 여러 개가 모여 하나의 단백질을 이루는 경우인데, 헤모글로빈이 대표적입니다.

핵심은 이 네 층이 사슬처럼 이어져 있다는 점입니다. 1차 구조가 정해지면 나머지가 따라 정해집니다. 그래서 아미노산 하나만 바뀌어도 접힌 모양이 달라지고, 모양이 달라지면 기능이 사라질 수 있습니다. 열이나 극단적인 pH에 노출되면 2·3·4차 구조를 붙들던 약한 결합들이 끊어져 사슬이 풀립니다. 이것이 변성입니다. 펩타이드 결합은 튼튼해서 1차 구조는 대개 남지만, 모양이 무너졌으므로 기능은 사라집니다.

이렇게 나타납니다

예시 1

달걀 흰자가 익으면 다시 안 돌아온다

가열하면 알부민의 접힌 구조가 풀리고, 풀린 사슬들이 서로 엉켜 굳습니다. 아미노산 서열은 그대로지만 모양이 무너졌으므로 식혀도 투명한 흰자로 돌아오지 않습니다. 변성이 되돌릴 수 없는 이유를 눈으로 보는 예입니다.
예시 2

아미노산 하나가 바뀌면

헤모글로빈의 아미노산 서열에서 한 자리가 바뀌면 단백질의 모양이 달라져 적혈구의 형태와 산소 운반 능력에 문제가 생길 수 있습니다. 1차 구조의 작은 변화가 3차 구조를 거쳐 기능까지 흔든다는 것을 보여 줍니다.
예시 3

20가지로 만드는 무한한 다양성

아미노산 100개짜리 짧은 단백질만 해도 가능한 서열의 수는 상상하기 어려울 만큼 많습니다. 알파벳 몇 개로 셀 수 없이 많은 문장을 쓸 수 있는 것과 같습니다. 단백질의 다양성은 재료의 다양성이 아니라 순서의 다양성에서 나옵니다.